Enzima e Substrato

Enzima e Substrato

Reynolds Victor abril 06, 2017
Reynolds Victor

Enzimas
São proteínas especializadas que aumentam a velocidade das relações químicas.
Possuem estrutura tridimensional definida: 3ª ou 4ª.
Representação esquemática


  1. A) Sitio ativo – local de ligação do substrato.
  2. B) Reação catalítica – reação de quebra, degradação (digestão)
  3. C) Lise – lipólise – quebra de gordura
Reação anabólica
enzima 3 

São reações de síntese (formação)
Gênese    lipogênese = formação de gordura
Substrato
“Alvo” da enzima. Moléculas ou substâncias que as enzimas atuam sobre.
enzima 2
  • Especifica para cada enzima.
Enzimologia
Sitio ativo
EnzimaSubstrato
LipaseLipídeos
ProteaseProteínas
InsulinaseInsulina
AmilaseAmido

  • Enzimas podem ser inibidas (bloqueada);
  • ATB (antibióticos) – são os principais exemplos de inibidores enzimáticos.
Inibição enzimática
Inibidor enzima reversível

enzima 31 – I. E. R competitiva
  • Existe competição entre o substrato e o inibidor no sitio ativo;
  • O inibidor para e não tem reação.

2 – I.E.R não competitiva
  • Não existe competição porque existe 2 ou mais sítios ativos.
Inibidor enzima irreversível
  • O sitio ativo da enzima é bloqueado de maneira definitiva.
– Enzimas podem ser desnaturadas
pH / Temperatura / Metais pesados / Agitação mecânica
Enzimas podem ser usadas para diagnosticar doenças
EnzimaServe p/ diagnostico
Fosfatase AlcalinaDoenças ósseas
CKMBInfarto do miocárdio
LDHInfarto do miocárdio
Hepatite
TGO / TGPDoenças hepáticas
Fosfatáse AcidaCâncer de próstata

Enzimas aumentam a velocidade das reações químicas, mas não afetam o equilíbrio das reações.
E+S >  ES = E + P
Cinética das enzimas
  • Toda enzima precisa de temperatura e pH ótimos para trabalhar;
  • Alterações drásticas de pH e/ou temperatura podem desnaturá-las.


enzima 6Enzimas alotérmicas
  • São reguladas por fatores que podem:
1 – Ativar enzima
2 – Inibir a enzima
*Possuem mais do que um sitio de ligação

enzima 8
Conteúdo retirado e baseado da aula do Prof. João Armando Brancher,  Universidade Positivo
Contribuição: Leonardo Martins Sant’Anna

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